Título
Interacción de albúmina de suero de bovino (BSA) con pirrol sintetizado por plasma (PPPy): estudios computacionales
Autor
IRIS NATZIELLY SERRATOS ALVAREZ
ROBERTO OLAYO GONZALEZ
JUAN MORALES CORONA
JOSE RAFAEL GODINEZ FERNANDEZ
JONATHAN OSIRIS VICENTE ESCOBAR
BRENDA ANAHI SEGURA BAILON
Nivel de Acceso
Acceso Abierto
Materias
Energía de unión, albúmina de suero bovino, polipirrol. Binding energy, bovine serum albumin, polypyrrole. - ([Revista Tendencias en Docencia e Investigación en Química. Año 4, número 4 (enero-diciembre de 2018). ISSN: 2448-6663]) BIOLOGÍA Y QUÍMICA - (CTI) QUÍMICA - (CTI) BIOQUÍMICA - (CTI) FARMACOLOGÍA MOLECULAR - (CTI)
Resumen o descripción
Actualmente se ha estudiado la interacción del pirrol polimerizado por plasma (PPPy) con proteínas. Dado que el PPPy ha mostrado neuroprotección y mejora de actividad motora en lesiones traumáticas de médula espinal. Por esta razón, este trabajo se centró en estudiar de forma computacional la interacción molecular entre la albúmina de suero de bovino (BSA por sus siglas en inglés), una proteína transportadora y el PPPy. La BSA presenta tres cavidades y en cada una de ellas se realizaron estudios de acoplamiento molecular y se evaluó la energía de unión de los diferentes confórmeros de PPPy. Los resultados indicaron que la interacción de BSA-PPPy está gobernada por las contribuciones hidrofóbicas, lo cual concuerda con estudios de interacción de BSA con otros ligandos.
Molecular interactions are central processes and mediate the majority of catabolic and metabolic reactions in living organisms. Therefore, the study of intermolecular interactions protein-ligand is an essential part for the early stages of the development of new pharmaceutical compounds. In this work, tetrakis-para-carboxyphenil porphyrin was synthetized and its interaction with lysozyme by spectroscopic methods, UV-vis and fluorescence, was studied. Aggregation or protonation of H₂T(p-COOH)PP did not tend to occur in aqueous medium. Intrinsic adhesion of fluorescence of lysozyme was observed in the presence of H₂T(p¬COOH) and the analysis at different temperatures using the Stern-Volmer method, revealed that H₂T[p-COOH)PP causes fluorescence quenching of lysozyme through a dynamic quenching process. Consequently, it was determined that it does not form a stable non-covalent interaction with lysozyme.
Editor
Universidad Autónoma Metropolitana (México). Unidad Azcapotzalco. División de Ciencias Básicas e Ingeniería.
Fecha de publicación
2018
Tipo de publicación
Artículo
Recurso de información
Formato
application/pdf
Fuente
Revista Tendencias en Docencia e Investigación en Química. Año 4, número 4 (enero-diciembre de 2018). ISSN: 2448-6663
Idioma
Español
Repositorio Orígen
Repositorio Institucional Zaloamati
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