Título
Producción y caracterización de la fenol oxidasa de Scytalidium thermophilum
Autor
Yasmin Sánchez Rosario
Colaborador
José E. Sánchez (Asesor de tesis)
Rafael Vázquez Duhalt (Asesor de tesis)
René Humberto Andrade Gallegos (Asesor de tesis)
Nivel de Acceso
Acceso Abierto
Materias
Resumen o descripción
Resumen en español: "En este trabajo se estudió la producción de fenol oxidasa de tres cepas de Scytalidium thermophilum y se caracterizó la enzima con mayor capacidad catalítica. Primeramente se desarrolló una valoración de la producción de enzima en tres medios de cultivo: Almidón (MA), Papa Dextrosa y Levadura (PDL) e infusión de pasto (IP) a distintas condiciones de temperatura (42, 45 y 48°C) y pH (6, 7 y 8). Se observó la mayor actividad enzimática (115 mU/ml) con la cepa ECS-0602 en infusión de pasto pangola, a pH 8 y 45°C. Posteriormente se hizo la purificación de la enzima por cromatografía de intercambio iónico y fue caracterizada. La enzima posee un peso molecular de 87 kDa en gel SDS-PAGE al 10% y presenta mayor actividad a pH 7 y 55°C. Su velocidad máxima (Vmax) fue de 80.72 μmoles min-1.mg de proteína-1 y la constante de afinidad catalítica (Km) es de 302.79 mM, ambas determinadas con catecol como sustrato. La enzima purificada presentó actividad catalasa a distintos pH (5.5 a 8) a temperatura ambiente, con una mayor actividad catalasa de 10, 636.6 U/mg de proteína a pH 6. También se determinó que es una hemoproteína que contiene 0.7 moles de Fe por mol de proteína y está altamente glicosilada con 10.83 mg de azúcares por mg de proteína. "
Fecha de publicación
2010
Tipo de publicación
Tesis de maestría
Recurso de información
Formato
application/pdf
Idioma
Español
Audiencia
Público en general
Repositorio Orígen
Repositorio Institucional de ECOSUR
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