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Evaluación de extracto a base de Agavoideae como inhibidor de la corrosión en un medio ácido

CLAUDIA GEORGINA NAVA DINO MARIO SANCHEZ CARRILLO JOSE GUADALUPE CHACON NAVA MIGUEL ANGEL NERI FLORES ALBERTO MARTINEZ VILLAFAÑE ENGELBERT HUAPE PADILLA LUIS BEJAR GOMEZ (2015)

La obtención del extracto de Agavoideae (Agave) fue por el método de reflujo, se colocaron 50g de Agave en

100ml de agua destilada, después de una hora se filtro y se liofilizó por una noche obteniendo el polvo

denominado extracto de Agave. La solución con la cual se experimento fue HCl 1M. Todas las pruebas se

realizaron a 25, 40 y 60ºC. Las pruebas gravimétricas se mantuvieron a 4.5, 6.5, 12, 24, 48 y 120 horas de

inmersión, adicionando el extracto de Agave en partes por millón (0, 50, 75, 100, 150, 200 y 300). Las pruebas

electroquímicas realizadas fueron curvas de polarización y espectroscopia de impedancia electroquímica

adicionando las mismas concentraciones en ppm. La caracterización de resultados se llevo a cabo en el

microscopio electrónico de barrido así como por la técnica de espectroscopia infrarroja. Los resultados indican

que el incremento en la eficiencia de inhibición aumenta al adicionar una mayor concentración de extracto, sin

embargo la eficiencia disminuye al aumentar la temperatura de exposición. La mejor eficiencia fue de 96% a

25ºC.

Conference proceedings

Inhibidor BIOLOGÍA Y QUÍMICA QUÍMICA QUÍMICA FÍSICA OTRAS

Estudio electroquímico de las interacciones formadas por el extracto activo de las hojas de Morinda citrifolia en la inhibición de la corrosión de acero estructural

MARA ISABEL FRANCO TRONCO (2017)

Estudio de la inhibición de la corrosión de diferentes extractos de Morinda citrifolia, en la corrosión de acero estructural AISI1045

En el presente trabajo de investigación se reportan los resultados obtenidos en la actividad inhibidora a la corrosión de un extracto-liquido natural proveniente de las hojas de Morinda citrifolia (MC). Además, se investigó la influencia de la polaridad de las moléculas orgánicas empleando diferentes disolventes (hexano-C6H14, acetona-CH3(CO)CH3, etanol-C2H5OH y agua-H2O) para cada una de las extracciones. Al mejor extracto con carácter inhibidor se estudió por diferentes concentraciones (0.4, 0.8, 1.2, 1.6, 2.0 g/L) y diferentes tiempos de exposición al medio desde 1 a 4 h. El material de prueba fue un acero al carbono con especificación AISI 1045 sometido a un medio corrosivo que contiene HCl 0.5 M.Mediante técnicas electroquímicas como la aproximación de Tafel, resistencia a la polarización RP y espectroscopia de impedancia electroquímica EIS se evalúo el carácter de inhibición de los diferentes extractos de MC. Además, se evaluó la velocidad de corrosión para las diferentes fracciones del extracto (Hexano, Acetona, Etanol y Agua). Se determinó que los componentes extraídos con agua proporcionan los valores de inhibición más altos. La eficiencia de inhibición (EI) varía dependiendo de la técnica de caracterización, pero su valor se encuentra en torno a un 66% aproximadamente. Estos valores justifican que se lleva a cabo un mecanismo de fisisorción de las moléculas orgánicas del extracto de agua, con mayor polaridad, sobre la superficie del metal siguiendo una isoterma de Langmuir. La débil interacción entre estas y el sustrato es del tipo electrostático, que puede provocar la desorción de las mismas sobre todo a tiempos largos de inmersión, como se comprobó experimentalmente. Los valores de la energía libre de Gibbs calculados fueron de -21 KJ/mol indicando que el inhibidor está siendo adsorbido de manera espontánea en la superficie metálica. El análisis morfológico por microscopia electrónica en presencia y ausencia del inhibidor confirmó, que las moléculas orgánicas forman una cubierta protectora que inhibe los procesos corrosivos en la superficie del metal.

CONACYT

Master thesis

research subject categories corrosion inhibidor acero estructural electroquímica BIOLOGÍA Y QUÍMICA

Extracto acuoso natural de Morinda Citrifolia como inhibidor de corrosión del acero AISI-1045 en ambientes ácidos de HCl.

Mara Isabel Franco Tronco Héctor Herrera Hernández Ivan Garcia Orozco Pilar Herrasti Gonzalez (2018)

Mara Franco quisiera agradecer a la beca del CONACYT que le ha permitido realizar su trabajo de tesis y su visita a la Universidad Autónoma de Madrid, UAM. También se agradece al proyecto MAT2015-67557-C2-2-P del Ministerio de Economía y Competitividad por su financiación. En particular el Dr. Héctor Herrera Hernández agradece el apoyo económico recibido por el proyecto de investigación 3817/2014/CID (UAEM-Secretaria de Investigación y Estudios Avanzados). Por último, Dr. Héctor Herrera Hernández y el Dr. Iván García Orozco, reconocen al CONACyT por la distinción al mérito como INVESTIGADOR NACIONAL, SNI.

Natural liquid-extract of Morinda Citrifolia as corrosion inhibitor for steels (AISI-1045) exposed to acidic environments of HCl. Both the organic and inorganic compounds commonly used in the industry to inhibit the corrosion process of metals and its alloys are mostly composed by highly toxic chemicals, in addition to being more expensive. In this research sugar-components derived from the Morinda Citrifolia (MC) leaves have been extracted in aqueous solution to perform a natural inhibitor capable to control de corrosion damage, which can replace the traditional inhibitors, being environmentally friendly. The experimental results indicate that this compound has shown excellent performance as corrosion inhibitor, reaching inhibition efficiency (EI), values up to 90% at inhibitor concentrations ranging 0.8 to 2 g•L−1 and immersion times of about 1 to 4 h. It has been found that the inhibition process takes place by the adsorption of the molecules on the surface of the metal (AISI 1045), by a physisorption mechanism.

proyecto de investigación 3817/2014/CID (UAEM-Secretaria de Investigación y Estudios Avanzados).

Article

Adsorción AISI 1045 Corrosión Extractos Inhibidor Morinda Citrifolia BIOLOGÍA Y QUÍMICA

Heteromeric channels with different phenotypes are generated when coexpressing two P2X2 receptor isoforms

JOSUE OBED JARAMILLO POLANCO (2016)

"Para determinar si al coexpresar dos isoformas del receptor P2X2 en ovocitos de Xenopus laevis se forman canales heteroméricos con diferente estequiometria. Tomando ventaja de una mutante (P2X2-2bm) debido a que tiene una menor sensibilidad al ATP que el receptor P2X2-2b (wild type), y a su vez incrementa las diferencias entre esta y la variante P2X2-1a. Los canales P2X son triméricos con tres sitios de unión al agonista, dos posibles combinaciones pueden dar lugar a los canales heteroméricos: i) 2(P2X2-1a) +1(P2X2-2bm); o ii) 1(P2X2-1a) +2(P2X2- 2bm). Debido a que la apertura de los canales P2X se da por la unión de dos moléculas del ATP, se esperaría diferente sensibilidad al ATP entre estos heterómeros. En apoyo a esta hipótesis, la coexpresión de las dos isoformas de receptor P2X2 resultó en dos poblaciones de ovocitos con sensibilidad al ATP y coeficientes de Hill diferentes. Una población (P2X2-1a like), fue similar a los ovocitos en que solo se expresaron canales P2X2-1a, mientras la otra (P2X2-2bm like) fue similar a cuando solo se expresaron canales P2X2-2bm. Sin embargo, el análisis de sus cinéticas, descarta la expresión de canales homoméricos. Los datos también indican que, la heteromerización de los canales, provoca cambios en la cinética de desensibilización. En conclusión, cuando las isoformas de P2X2 son coexpresadas, los ovocitos expresan principalmente una de las dos estequiometrias de canales heteroméricos."

"To investigate if channels with different stoichiometry are formed from two P2X2 receptor splice variants during their co-expression in Xenopus laevis oocytes. We used a mutant (P2X2-2bm) because it has a lower ATP sensitivity than the wild type receptor. P2X channels are trimeric proteins with three agonist binding sites; therefore, only two homomeric and two heteromeric stoichiometries are possible, the heteromeric channels might be formed by: i) 2(P2X2-1a) +1(P2X2-2bm); or ii) 1(P2X2-1a) +2(P2X2-2bm). Because P2X2 channels open when two binding sites are occupied, these stoichiometries are expected to have different sensitivities to ATP. In agreement with this, coexpressing both P2X2 isoforms, two oocyte populations were distinguished based on their channel sensitivities to ATP and Hill coefficients. For the first population (P2X2-1a like), such parameters were not different than those of homomeric P2X2-1a channels, and for the second population (P2X2-2bm like), these parameters were also not different than for homomeric P2X2- 2bm channels. Kinetics analysis indicates that heteromeric channel expression is occurring, and homomeric channel expression is not responsible for such differences. Our data indicate that oocytes expressed heteromeric channels with mainly one (of the two possible) stoichiometry when P2X2-1a and P2X2-2bm subunits are coexpressed, and the expression of homomeric channels is also not detectable."

Doctoral thesis

Inhibidor PPADS. Expresión heteróloga Variantes de splicing Estequiometría de receptores P2X Activación de receptores P2X, Receptores P2X BIOLOGÍA Y QUÍMICA CIENCIAS DE LA VIDA BIOLOGÍA MOLECULAR

Gel de aloe-vera como potencial inhibidor de la corrosión del acero de refuerzo estructural

HECTOR HERRERA HERNANDEZ MARA ISABEL FRANCO TRONCO JOSE GUADALUPE MIRANDA HERNANDEZ ENRIQUE HERNANDEZ SANCHEZ ARACELI ESPINOZA VAZQUEZ Gerardo de Jesús Fajardo San Miguel (2015)

In this work a GEL extracted from ALOE VERA leaves has been electrochemically studied as a possible corrosión inhibitor for concrete steel rebar. The corrosion resistance was evaluated by Electrochemical Impedance Spectroscopy (EIS) measurements in hydrochloric acid solution (1M HCl) as a function of GEL-inhibitor addition, uninhibited measurements were also discussed. The impedance results revealed that after addition of different GEL-extract proportion, the corrosion process of the steel exposed to acidic solution is remarkably inhibited, and it was also determined that the molecules of the GEL-extract follow a physisorption mechanism on the metal surface according to the Langmuir isotherm model with and adsorption standard free energy of about G° 14.17 kJ/mol. In this sense, the GEL extracted from ALOE-VERA leaves behaved as a mixed-type inhibitor.

En el presente trabajo se estudia electroquímicamente un GEL extracto de las hojas de ALOE VERA como un posible inhibidor de la corrosión del acero de refuerzo estructural del concreto. Los estudios de corrosión se llevaron a cabo en 1M de HCl y utilizando la técnica de espectroscopia de impedancia electroquímica (EIS) se evaluó la resistencia a la corrosión en presencia y ausencia del GEL. Los diagramas de impedancia mostraron que la adición en diferentes proporciones del GEL inhibe notablemente el proceso de la corrosión del acero inmerso en la solución ácida. También se determinó que las moléculas del GEL obedecen a un mecanismo de fisisorción sobre la superficie del metal de acuerdo con el modelo de isoterma de Langmuir con un G° de alrededor de 14.17 kJ/mol. El GEL se clasificó como un inhibidor orgánico del tipo mixto.

Proyectos SEP-PROMEP 103.5/13/6535 y UAEM-SIyEA (Secretaría de Investigación y Estudios Avanzados) 3817/2014/CID.

Article

acero de refuerzo inhibidor de corrosión impedancia electroquímica hojas de aloe-vera BIOLOGÍA Y QUÍMICA

Identificación de una aspartato proteasa producida por Amylomyces rouxii, silenciamiento del gen que la codifica y efecto sobre la actividad tirosinasa

JAIME MARCIAL QUINO (2011)

Amylomyces rouxii is a zigomycete, it was isolated from a paper industry effluent and has studied for pentachlorophenol (PCF) degradation, it has been reported that A. rouxii produces an extracellular phenoloxidase (tyrosinase) involved in the toxic degradation. This strain was used in the biochemistry and molecular studies of this work. In this work, it was showed that A. rouxii produces extra and intracellular phenoloxidases, type tyrosinase. An extracellular phenoloxidase produced by A. rouxii was partially purified and the partially purified enzyme showed activity on different phenolic substrates (mono and diphenol). However, the amino terminal sequence of the protein obtained do not showed similitude with the phenoloxidase, in spite it was found similitude with an aspartate protease, indicating that probably the interest protein was contaminated with a protease or it was selectivity purified a protease. It was observed that under culture conditions used, A. rouxii produces an extracellular protease at the same time that the tyrosinase is produced (48 h). This secreted protease was purified by anionic interchange chromatography, it was obtained a purification factor of 4.2 and a similar molecular mass to the phenoloxidase (40 kDa) determined by SDS-PAGE. The sequence was obtained by LC-MS/MS and the analysis of sequence revealed that this protein correspond to an aspartate protease type 2, also named rhizopuspepsin-2, with 99% of similitude to a rhizopuspepsin-2 from Rhizopus oryzae. Optimum pH of this purified enzyme was 3.5, using hemoglobin as substrate and was stable between 37 to 50° C. In presence of protease inhibiter pepstatin A at 3mM, protease activity diminished 3.6-time, while tyrosinase activity increased 2-time with respect to assays without inhibiter. For this reason we proposed study the effect of this protease on tyrosinase activity, through diminished protease activity by silencing of the protease gen of A. rouxii, using a RNA interference mechanism. The fragments of rhizopuspepsin-2 of 412 and 910 pb were obtained from the gen that codify it from the purified protease of A. rouxii. While, the fragment of rhizopuspepsin-6 of 455 pb was obtained from the sequence of the gen that codify it, presented in data base GenBank of the Rhizopus oryzae. Plasmids were constructed with each one of the fragments, inserted between two promoters in sense opposite, Pgpd y Ppki. It was selected 5 transformants obtained frond A. rouxii, containing the plasmid with the x fragment of 412 pb, and 2 transformants containing the fragments of 910 and 2 of 455 pb. The transformant A412-3 presented the highest protease activity inhibition, 80 and 91 % at 48 and 96 h of culture respectively, the transformants obtained with the fragment of 910 pb inhibited 25% protease activity at 48 h. The transformants obtained with the fragment of 455 pb presented 65% of protease activity inhibition, also at 48 h. The transformants were used to study the effect of protease on tyrosinase activity. A412-3 transformant, from rhizopuspepesin-2, showed 4-times higher monophenolase activity using L-tyrosine as substrate, and 2.7-times and 2-times higher diphenolase activity using L-dopa and 4-ter-butylcatecol as substrates respectively, all these results compared with tyrosinase activity of the wild strain of A. rouxii. However, transformants obtained from the fragment of rhizopupspepsin-6 do not produce higher tyrosinase activity. Results indicate that the tyrosinase produced by A. rouxii is negatively affected by the aspartate protease type 2, and probably the aspartate protease type 6 does not affect tyrosinase activity. Phenoloxidase produced by transformant A412-3 of A. rouxii was partial purified. Enzyme purification was carried out by anion interchange and by gel filtration chromatography, the final purification factor was 8.2 to monophenolase activity and 10.6 to diphenolase activity. The two bands obtained from an acrylamide gel showed a molecular mass of 43 and 128 kDa, these bands were sequenced by mass spectrophotometry. The bands showed 100% similitude to a tyrosinase and poliphenoloxidase from Agaricus bisporus, while for Pholia nameko (38%), Lentinula edodes (37%), Pycnoporus sanguineus (33%) and Neurospora crassa (27%). Finally, we identified the protein produce by A. rouxii as an extracellular tyrosinase. Results suggest that the aspartate protease type 2 produced by A. rouxii, identified in this work could de involved in a post-transductional regulation mechanism in the tyrosinase of A. rouxii.

Amylomyces rouxii es un zigomiceto, aislado de un efluente de la industria de papel y que ha sido estudiado para la degradación de pentaclorofenol (PCF), encontrándose que produce una fenoloxidasa (tirosinasa) extracelular involucrada en la degradación del tóxico. Cepa que se empleó en todos los estudios bioquímicos y moleculares mencionados en este documento. En el presente trabajo se mostró que A. rouxii produce fenoloxidasas extra e intracelulares, de tipo tirosinasa. Se purificó parcialmente una fenoloxidasa extracelular producida por A. rouxii y la enzima semipurificada mostró actividad con diferentes sustratos fenólicos (mono y difenoles). Sin embargo, la secuencia del amino terminal de la proteína no se encontró la fenoloxidasa sino que dicha secuencia presentó similitud con una aspartato proteasa, lo que indicaba que probablemente la proteína de interés estaba contaminada con una proteasa, o bien que se estaba purificando selectivamente una proteasa. Se observó que, en las condiciones de cultivo utilizadas, A. rouxii produce proteasa extracelular, en los mismos tiempos en los que se produce la tirosinasa (48 horas). La proteasa secretada fue purificada por cromatografía de intercambio aniónico, obteniéndose un factor de purificación de 4.2 y una masa molecular similar a la de la fenoloxidasa (40 kDa), determinada por SDS-PAGE. La secuenciada fue obtenida por LC-MS/MS y su análisis reveló que corresponde a una aspartato proteasa tipo 2 (también llamada rhizopuspepsina-2), con 99% de similitud a la de Rhizopus oryzae. El pH óptimo de la rhizopuspepsina purificada fue de 3.5, utilizando como sustrato hemoglobina y fue estable en un rango de temperatura de 37 a 50ºC. En presencia del inhibidor de proteasas pepstatina A, 3 mM, la actividad proteasa disminuyó 3.6 veces, mientras que la actividad tirosinasa se incrementó 2 veces con respecto a los cultivos sin inhibidor. Por esta razón, se propuso estudiar el efecto de esta proteasa sobre la actividad tirosinasa, a través de la disminución y/o eliminación de su actividad en A. rouxii, mediante el silenciamiento de su gen, mediado por un mecanismo de RNA de interferencia. Los fragmentos de 910 y 412 pb de la rhizopuspesina-2 se obtuvieron a partir del gen codificante de la proteasa purificada de A. rouxii. Mientras que el fragmento de 455 pb del gen de la rhizopuspepsina-6, se obtuvo de la base de datos GenBank a partir de la vii secuencia del gen que codifica para esta enzima, del hongo Rhizopus oryzae. Se construyó un plásmido con cada uno de los fragmentos de genes de rhizopuspepsina, insertado entre dos promotores orientados en sentido contrario, el Pgpd y Ppki. Se seleccionaron 5 transformantes, provenientes de A. rouxii, con la construcción que incorporaba el fragmento de 412 pb y 2 con con cada uno de los fragmentos de 910 y 455 pb. La transformante A412-3 presentó mayor inhibición de actividad proteasa, 80%, y 91% a las 48 y 96 h de cultivo, respectivamente, mientras que las transformantes obtenidas con el fragmento de 910 pb inhibieron el 25% de la actividad proteasa a las 48 h. Las dos transformantes obtenidas con el fragmento de 455 pb presentaron 68% de inhibición de la actividad proteasa a las 48 h de cultivo. Las transformantes seleccionadas se usaron para estudiar su efecto sobre la actividad tirosinasa. La transformante A412-3, con un fragmento de la rhizopuspepsina-2, incrementó, a las 48 h de cultivo, 4 veces la actividad monofenolasa utilizando L-tirosina como sustrato e incrementó 2.7 y 2.0 veces la actividad difenolasa con L-dopa y 4-tertbutilcatecol como sustratos, respectivamente. Sin embargo este efecto no se observó en las transformantes con el fragmento de la rhizopuspepsina-6, ya que no se obtuvo incremento de actividad tirosina en los sustratos analizados. Los resultados obtenidos permiten proponer que la fenoloxidasa producida por A. rouxii es afectada de manera negativa por la aspartato proteasa de tipo 2, lo que provoca una disminución de su actividad y la posible degradación de la proteína, mientras que la proteasa de tipo 6 probablemente no afecta a la fenoloxidasa. A partir de la transformate A412-3, se volvió a purificar parcialmente la fenoloxidasa. La purificación se realizó mediante cromatografía de intercambio aniónico y filtración en gel, obteniéndose un factor de purificación final de 8.2 para la actividad monofenolasa y 10.6 para la actividad difenolasa. Las dos bandas obtenidas a partir de la cromatografía por filtración en gel, visualizadas en geles de acrilamida con un tamaño de 43 y 128 kDa, fueron secuenciadas por espectrometría de masas. Las bandas mostraron 100% de similitud a una tirosinasa y polifenoloxidasa de Agaricus bisporus, mientras que solo el 38%, 37%, 33% y 27% de similitud con tirosinasas de especies como Pholiota nameko, Lentinula edodes, Pycnoporus sanguineus y Neurospora crassa, respectivamente. Finalmente, identificamos la proteína producida por A. rouxii como una tirosinasa viii extracelular. Los resultados sugieren que la aspartato proteasa de tipo 2 identificada podría estar involucrada en un mecanismo de regulación post-transduccional de la tirosinasa de A. rouxii.

Doctoral thesis

Inhibidor de proteasa Amylomyces rouxii Biotecnología Aspartato proteasa CIENCIAS AGROPECUARIAS Y BIOTECNOLOGÍA

GEL DE ALOE-VERA COMO POTENCIAL INHIBIDOR DE LA CORROSIÓN DEL ACERO DE REFUERZO ESTRUCTURAL

Héctor Herrera Hernández Mara Isabel Franco Tronco JOSE GUADALUPE MIRANDA HERNANDEZ ENRIQUE HERNANDEZ SANCHEZ ARACELI ESPINOZA VAZQUEZ LUIS GERARDO FAJARDO GONZALEZ (2015)

En el presente trabajo se estudiaelectroquímicamente un GELextracto de las hojas de ALOE VERAcomo un posible inhibidor de la corrosión del acero de refuerzo estructuraldel concreto.Los estudiosde corrosiónse llevaron a cabo en 1M de HCl y utilizando la técnica de espectroscopia de impedancia electroquímica (EIS)se evaluó la resistencia a la corrosión en presencia y ausencia del GEL.Los diagramas de impedancia mostraronque la adición en diferentes proporcionesdel GELinhibe notablemente el proceso de la corrosión del acero inmerso en la solución ácida. También se determinó que las moléculas del GEL obedecena un mecanismo de fisisorciónsobre la superficie del metal de acuerdo con el modelo de isoterma de Langmuircon unG°adsde alrededor de 14.17 kJ/mol. El GEL se clasificócomo un inhibidor orgánico del tipo mixto.

Article

Ingeniería hojas de ALOE-VERA impedancia electroquímica inhibidor de corrosión acero de refuerzo INGENIERÍA Y TECNOLOGÍA

A Bis(di-n-butyltin)–quinone derivative as a simultaneous chemo- and bioactive corrosion inhibitor

HIRAM ISAAC BELTRAN CONDE (2007)

The bis(di-n-butyltin) derivative of 2,5-bis(2-hydroxyethylamino)- 1,4-benzoquinone was synthesized and characterized by common spectroscopic techniques. In solution, discrete molecules with pentacoordinate tin atoms were observed, whereas the X-ray diffraction analysis of the solidstate structure revealed polymeric chains that were due to intermolecular Sn···O bonds. In vitro tests demonstrated that the tin compound displays bactericidal activity against a wide range of aerobic and anaerobic bacteria. Acute toxicity tests indicated that the di-n-butyltin compound has a relatively low toxicity level. The corrosión inhibition efficiency of the ligand and the tin compound were evaluated by polarization scans of mild steel samples that had been exposed to a sour brine environment. The tin–quinone compound showed good inhibition efficiency (about 75%) at relatively low concentrations (25–50 ppm) and at different testing times (0.25– 20 h).

Article

BIOLOGÍA Y QUÍMICA Inhibidor de la Corrosión Quimio y Bioactivo. Estaño

Susceptibilidd y alteraciones por diflubenzuron en larvas de Aedes aegypti.

ABRAHAM MONTAÑO REYES (2019)

Tesis (Maestría en Ciencias, especialista en Entomología y Acarología).- Colegio de Postgraduados, 2019.

Las benzoilfenilureas inhiben la síntesis de quitina e interfieren con el proceso de muda en artrópodos. En este trabajo se evaluó el efecto del diflubenzurón en larvas de tercer instar de Aedes aegypti. Se determinó la susceptibilidad al producto y con microscopía de luz y electrónica se documentaron las alteraciones ocasionadas. La relación entre las concentraciones aplicadas y la mortalidad de las larvas fue directamente proporcional. Las CL50 y CL90 fueron de 0.23 y 0.47 ppm, respectivamente. Se obtuvo un valor de la pendiente de 4.12, que indica la homogeneidad de la población utilizada en el estudio. El modelo se aceptó con base en el valor de la X2 de 0.0105. Las principales alteraciones observadas fueron incapacidad para completar la muda, reducción de la movilidad, fragmentación de la cutícula antigua, división poco notable de los segmentos corporales y deformación de estructuras caudales. Se incluyen imágenes de la ultraestructura en las que se notaron zonas de ruptura en la cutícula, separación entre la cutícula, la epidermis y los músculos y estos últimos con un arreglo desorganizado. En concentraciones bajas, a partir de 0.15 ppm, el diflubenzurón provoca alteraciones en el comportamiento y morfología de Ae. aegypti. _______________ SUSCEPTIBILITY AND ALTERATIONS BY DIFLUBENZURON IN LARVAE OF Aedes aegypti. ABSTRACT: Benzophenyl ureas inhibit chitin synthesis and interfere with the molting process in arthropods. In this work, the effect of diflubenzuron on third-instar larvae of Aedes aegypti was evaluated. The susceptibility to the product was determined, and the alterations generated were shown through light and electron microscopy. LC50 and LC90 were 0.23 and 0.47 ppm, respectively. A slope value of 4.12 was obtained, which indicates the homogeneity of the population used in the study. The model was accepted based on the X2 value of 0.0105. The main alterations observed were the incapacity to complete the molt, a reduction of mobility, the fragmentation of the old cuticle, a division of the body segments that was not evident, and the deformation of the caudal structures. Images of the ultrastructure are included, where breaking zones in the cuticle were observed, separation of the cuticle, the epidermis and the muscles, and these latter with a disorganized arrangement. In low concentrations, from 0.15 ppm, diflubenzuron causes alterations in the behavior and morphology of Ae. aegypti.

Master thesis

Culicidae Insecto vector Regulador del crecimiento Inhibidor de la síntesis de quitina Actividad biológica Insect vector Growth regulator Inhibitor of chitin synthesis Biological activity Entomología y Acarología Maestría BIOLOGÍA Y QUÍMICA CIENCIAS DE LA VIDA BIOLOGÍA DE INSECTOS (ENTOMOLOGÍA) DESARROLLO DE LOS INSECTOS

Serin-proteinasas y sus inhibidores en la respuesta inmune del camarón blanco (Penaeus vannamei)

FLORINDA JIMENEZ VEGA (2004)

Los camarones son organismos capaces de combatir exitosamente a los patógenos. Aunque la especificidad de su sistema inmune parece estar limitada, son capaces de diferenciar lo propio y lo extraño, respondiendo a través de mecanismos celulares y humorales, los cuales pueden combinarse para constituir sistemas multiméricos, como el sistema de activación de la profenoloxidasa (proFO) y el sistema de coagulación. Ambos sistemas están constituidos por cascadas enzimáticas donde las proteinasas tienen un papel decisivo en la activación. Sin embargo, la actividad proteolítica debe ser mantenida dentro de parámetros fisiológicos para evitar daños tisulares. Por ello, las proteinasas y sus inhibidores, han sido considerados como parte importante en el control de la respuesta inmune. Utilizando macroarreglos de un banco de cDNA de hemocitos de camarón, fue posible la identificación de clones codificantes para serin proteinasas, inhibidores tipo Kazal y proteínas tipo WAP. Los insertos fueron secuenciados y se buscó establecer variaciones en su expresión en respuesta a la inoculación de Vibrio alginolyticus. Además del dominio proteolítico, las serin proteinasas de hemocitos de crustáceos, característicamente, contienen un dominio llamado clip. Se encontró un clon codificante para una serin proteinasa que contiene un dominio clip incompleto, el cual es similar a otros reportados en insectos. Del mismo modo, se caracterizó el inserto de un clon conteniendo la región codificante parcial para otra serin-proteinasa, la cual tiene Gly en lugar de Ser en su sitio catalítico. Este tipo de serin proteinasas homólogas han sido reportadas en artrópodos. Los inhibidores de proteinasas del tipo Kazal han sido descritos como proteínas de bajo peso molecular caracterizados por un dominio de 6 cisteínas. Las proteínas pueden contener varios dominios, aunque no todos con actividad inhibitoria [...]

The shrimps are able to destroy successful pathogen. Although the specificity of the immune system appears be limited, they can distinguish self and non-self material and to establish a response through cellular and humoral mechanisms, which can constitutes multimeric systems, as those responsible to prophenoloxidase (proFO) activation and coagulation. Both systems are constituted by enzymatic cascades were the proteinases plays an important role in their activation. However, the proteolytic activity has to be kept into physiological levels in order to avoid tissue damage. By this, proteinase and their inhibitors have been considered as important component on the immune response regulation. Using macroarrays, from a cDNA library of shrimp hemocytes, several clones encoding for serine-proteinase, Kazal inhibitors and WAP-containing protein were identified. The insert was sequenced and changes in expression as response to Vibrio alginolyticus inoculation were investigated. Beside the proteolytic domain, the serine-proteinase from crustacean hemocytes characteristically contains an additional domain, called clip. A clone contained an insert encoding to a serine proteinase was found. However, this protein contains an incomplete clip domain, similar to other reported in insects. A clone encoding for other serine proteinase was also isolated. Such deduced protein has Gly instead Ser in the active site. This kind of serine proteinase homologs has been also reported in arthropods. Kazal proteinase inhibitors have been described as low molecular weight proteins containing one or more typical domains characterized by a 6 cysteins core. Although multiple domains can be present, not necessarily all have inhibitory activity [...]

Doctoral thesis

Serin proteinasa; inhibidor de proteinasa; proteínas WAP CIENCIAS AGROPECUARIAS Y BIOTECNOLOGÍA CIENCIAS AGRARIAS CIENCIAS VETERINARIAS FISIOLOGÍA ANIMAL